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		蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)四個(gè)水平二級(jí)結(jié)構(gòu)表現(xiàn)纖維蛋白的特

　　大多數(shù)蛋白質(zhì)可以分為兩種主要類型：纖維蛋白（Fibrous proteins）和球蛋白（globular proteins）。纖維蛋白的主要功能是維持和支撐單個(gè)的細(xì)胞和整個(gè)的有機(jī)體。a-角蛋白和膠原蛋白是最常見的纖維蛋白，a-角蛋白是毛發(fā)和動(dòng)物尾巴的主要成分，而膠原蛋白是腱、皮膚、骨骼和牙齒的主要蛋白成分。

　　大多數(shù)球蛋白是水溶性的、多肽鏈緊密折疊、輪廓上象一個(gè)球型的大分子。球蛋白典型特征是它有一個(gè)疏水的內(nèi)部環(huán)境和一個(gè)親水的表面.

　　蛋白質(zhì)存在著四種水平的結(jié)構(gòu)

　　由于蛋白質(zhì)是個(gè)生物大分子，結(jié)構(gòu)比較復(fù)雜，所以其結(jié)構(gòu)是通過四種水平描述的。其中包括蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)（primary structure）、二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondary structure）、三級(jí)結(jié)構(gòu)（tertiary structure）和四級(jí)結(jié)構(gòu)（quaternary structure）。

　　一級(jí)結(jié)構(gòu)就是共價(jià)連接的氨基酸殘基的序列，它描述的是蛋白質(zhì)的線性（或一維）結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)是通過另外三種水平：二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)描述的。形成和維持（或稱之穩(wěn)定）這三種水平結(jié)構(gòu)的力主要是非共價(jià)鍵。

　　二級(jí)結(jié)構(gòu)是通過肽鍵中的酰胺氮和羰基氧之間形成的氫鍵維持的，通常二級(jí)結(jié)構(gòu)指的是a-螺旋和b-折疊。

　　三級(jí)結(jié)構(gòu)是指一條多肽鏈形成緊密的一個(gè)或多個(gè)球狀單位或結(jié)構(gòu)域，三級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定依賴于非相鄰的氨基酸殘基側(cè)鏈的相互作用。

　　四級(jí)結(jié)構(gòu)并不是每個(gè)蛋白質(zhì)都具有的，只有那些由兩條或兩條以上多肽鏈組成的蛋白質(zhì)才具有四級(jí)結(jié)構(gòu)，每一條肽鏈也稱為亞基，肽鏈可以是相同的，也可以是不同的。

　　一般來說纖維蛋白的特性通過它的二級(jí)結(jié)構(gòu)就可表現(xiàn)出來，但球蛋白的生物學(xué)功能通常都是以三級(jí)結(jié)構(gòu)表現(xiàn)出來的，而某些球蛋白的生物學(xué)活性則需要四級(jí)結(jié)構(gòu)。

　　蛋白質(zhì)在一級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上可以形成二級(jí)、三級(jí)或四級(jí)結(jié)構(gòu)。不同的蛋白質(zhì)有不同的空間結(jié)構(gòu)。一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)形成的基礎(chǔ)。X-射線晶體衍射和核磁共振是測(cè)定蛋白質(zhì)以及其它生物大分子結(jié)構(gòu)的有效方法。

　　肽基或肽單元是有極性的，也是一種具剛性的平面。N―Cα和Cα―C單鍵旋轉(zhuǎn)的角度分別用φ和ψ描述。這兩個(gè)角旋轉(zhuǎn)的角度決定兩個(gè)相鄰肽基的空間位置。如果這兩個(gè)旋轉(zhuǎn)角分別相等，則多肽鏈主鏈?zhǔn)怯幸?guī)律的構(gòu)象。在α螺旋和β折疊中，這兩個(gè)旋轉(zhuǎn)角都是分別相等的。因此，α螺旋和β折疊是有規(guī)律的構(gòu)象。在α螺旋中，每輪卷曲的螺旋包含3.6氨基酸殘基，同一肽鏈上的每個(gè)殘基的酰胺氫和位于它后面的第4個(gè)殘基上的羰基氧彼此之間形成氫鍵。這種氫鍵大致與螺旋軸平行。β折疊可分為平行式和反平行式兩種類型，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維系。

　　蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈在空間中的走向，包括α螺旋、β折疊，它們是構(gòu)成蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的基本要素。

　　蛋白質(zhì)可分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。纖維狀蛋白通常是水不溶性的，在生物體內(nèi)往往起著結(jié)構(gòu)和支撐的作用；這類蛋白質(zhì)的多肽鏈只是沿一維方向折疊。球狀蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它們的結(jié)構(gòu)比起纖維狀蛋白來說要復(fù)雜得多。α螺旋和β折疊在不同的球狀蛋白質(zhì)中所占的比例是不同的。在球狀蛋白質(zhì)中，β 轉(zhuǎn)角、卷曲結(jié)構(gòu)或環(huán)結(jié)構(gòu)是它們形成復(fù)雜結(jié)構(gòu)不可缺少的。

　　三級(jí)結(jié)構(gòu)主要針對(duì)球狀蛋白質(zhì)而言的，是指主鏈和側(cè)鏈在空間中的走向。在球狀蛋白質(zhì)中，側(cè)鏈基團(tuán)的定位是根據(jù)它們的極性安排的。蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象是由氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用等作用力維持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白質(zhì)還涉及到二硫鍵。

　　在大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)中，往往可以觀察到可明顯區(qū)分的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合。這種組合稱為超二級(jí)結(jié)構(gòu)或基元。基元也許具有結(jié)構(gòu)和功能上的作用。例如二核苷酸結(jié)合部位常具有稱為Rossmann折疊的βαβαβ組合形式。

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