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| 蛋白質(zhì)結構與功能關系的重要性質(zhì) | |||
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蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點。當?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的pH大于pI時，蛋白質(zhì)分子帶負電荷，pH小于pI時，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH等于 pI時，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。
蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。
蛋白質(zhì)受到某些物理或化學因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結構的次級鍵遭到破壞而造成天然構象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復到原有的天然構象，恢復或部分恢復其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復性。
不同的蛋白質(zhì)，由于結構不同而具有不同的生物學功能。蛋白質(zhì)的生物學功能是蛋白質(zhì)分子的天然構象所具有的性質(zhì)，功能與結構密切相關。
1．一級結構與功能的關系
蛋白質(zhì)的一級結構與蛋白質(zhì)功能有相適應性和統(tǒng)一性，可從以下幾個方面說明：
（1）一級結構的變異與分子病
蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關，一級結構的變化往往導致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導致該蛋白分子中β-鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結構上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導致紅細胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。
?。?）一級結構與生物進化
研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素C的一級結構，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關系越遠差異越大。
?。?）蛋白質(zhì)的激活作用
在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。
2．蛋白質(zhì)空間結構與功能的關系
蛋白質(zhì)的空間結構與功能之間有密切相關性，其特定的空間結構是行使生物功能的基礎。以下兩方面均可說明這種相關性。
?。?）.核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復
核糖核酸酶是由124個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去β -巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構象，同時酶活性又恢復。
?。?）血紅蛋白的變構現(xiàn)象
血紅蛋白是一個四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與O2結合，就會引起該亞基構象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結合，說明變化后的構象最適合與氧結合。
從以上例子可以看出，只有當?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當空間構象存在時才具有生物活性。 |
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